B细胞抗原受体
B细胞抗原受体(B cell recepter,BCR)是B细胞识别抗原的一种膜表面免疫球蛋白(SmIg)。B细胞的分化、成熟与活化的顺序是从骨髓干细胞、淋巴干细胞、前B细胞、末成熟B细胞，最后成熟为B细胞，当受抗原作用后，由活化的B细胞、记忆细胞和浆细胞在各个时期发生基因重排，则表达不同类别的SmIg。
前B细胞分化早期，Ig胚系基因的μ链V区基因首先重排，表达的μ链仅在于胞质中，但开始诱导轻链V区基因重排。末成熟B细胞，Ig轻链κ或λ的V区范围进行基因重排，表达SmIgM，此时期的SmIgM能识别结合抗原,但不引起免疫应答，反而对抗原处于“敏感”状态，一旦受到抗原作用，细胞发生凋亡，导致克隆流产(clonal abortion)。成熟B细胞，μ链以外的其它重链基因也进行重排，同时表达SmIgM和SmIgD，每个B细胞表达SmIg的密度可达104～105。经抗原作用活化的B细胞和记忆B细胞，只表达一种SmIg,如SmIgM、SmIgG、SmIgA、SmIgE或SmIgD。但以SmIg和IgD为主。
本章主要讨论成熟B细胞的BCR及其复合体中的Igα与Igβ。
(一) 成熟B细胞的BCR 成熟B细胞表达的IgM和IgD都是单体Ig分子，每条重链、轻链各由220个左右和430个左右的氨基酸残基构成。胞外的VH和VL各有一个Ig结构域，每个结构域各有3个超变区，即CDR1、CDR2和CDR3,它们共同组成和决定SmIgM、SmIgD识别抗原的特异结构。由于B细胞胚系Ig基因组成，表达等多态性产生的多种机制，SmIgM、SmIgD具有数量巨大的多样性(见第五章免疫球蛋白)，可特异识别无数种类的抗原。BCR识别抗原表位(epitope)与TCR识别抗原表位不同，BCR可识别蛋白质、多糖、脂类抗原表位，不依赖MHC的限制，且可直接识别抗原，形成抗原-BCR二元体，BCR也可直接结合可溶性抗原。
SmIgM与SmIgD的重链跨膜区约有20多个氨基酸，具有高度保守序列，除含有疏水性的氨基酸，还含有极性氨基酸(Thr.Ser),与Igα、Igβ非共价稳定结合。SmIg的胞内区肽链短,SmIgM只有3个氨基酸，SmIgA有14个，SmIgG和SmIgE各有28个。 (二) BCR复合物中的Igα和Igβ Igα(CD79a)和Igβ(CD79b)是由两条不同基因编码表达的肽链，以二硫键连接的跨膜蛋白(图1221)。两条肽链的分子量分别为33kD和37kD,胞浆内区各有61和48个氨基酸，各含一个免疫受体酪氨酸激活基序(ITAM)结构。ITAM是Igα/Igβ传导由BCR识别接受的抗原信号，活化B细胞的重要结构。Igα/Igβ表达缺陷的B细胞，则不能表达SmIg,表明Igα/Igβ与BCR的紧密关系。
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